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Présentation

L’Unité de spectrométrie de mass structurale et protéomique a été créée fin 2012. Elle est, depuis le 1er janvier 2017, une Unité de Service et de Recherche mixte Institut Pasteur/CNRS (USR2000 Spectrométrie de Masse pour la Biologie). L’unité intègre un groupe de recherche et la plateforme protéomique de l’Institut Pasteur et fait partie du département de biologie structurale et chimie (DBSC) et du Citech.
Les activités du groupe de recherche sont focalisées sur le développent d’approches innovantes en protéomique structurale: protéomique top-down, pontage covalent ou échanges H/D couplés à la spectrométrie de masse ou encore spectrométrie de masse native.

La protéomique top-down est une technologie émergente basée sur l’analyse de protéines intactes, sans digestion enzymatique. Les approches top-down permettent ainsi de caractériser les différentes protéoformes d’une même protéine, liées à la présence de modifications post-traductionnelles, de variants, de polymorphismes simple nucléotide… Elles apportent donc un niveau de précision inégalée au niveau moléculaire, pour les protéines identifiées. La protéomique top-down ouvre des perspectives très intéressantes en recherche clinique, et en particulier en microbiologie clinique, un axe de recherche majeur de l’unité.

Le pontage covalent combiné à la spectrométrie de masse est une approche puissante permettant de s’intéresser à la structure tridimensionnelle et la topologie de complexes protéiques (surfaces d’interaction entre les sous-unités)… Notre Unité a mis au point récemment un nouvel agent pontant trifonctionnel, basé sur de la chimie click, dont l’utilisation sur des complexes membranaires de très haut poids moléculaire est en cours d’optimisation.

La spectrométrie de masse native permet de s’intéresser à la structure d’édifices supra-moléculaires de très grande taille, avec la vitesse, la précision et la sensibilité de la spectrométrie de masse. Une mesure de masse précise du complexe protéique peut être réalisée, et des informations sur la stoechiométrie, la conformation ou l’arrangement des sous-unités obtenues par des expériences MS ou MS/MS.

Les échanges H/D couplés à la spectrométrie de masse permettent de sonder l’accessibilité au solvant et la présence de liaisons hydrogène dans les différentes zones de la protéine. Les approches HX-MS peuvent ainsi être utilisées pour caractériser des changements de conformation, ou des interactions protéine/protéine. Une des applications majeures de ces approches est l’epitope mapping, pour laquelle le laboratoire a une expertise de longue date.

Membres

Projets

Équipements

Orbitrap Fusion Lumos Mass Spectrometer • Thermo Fisher • Orbitrap Tribrid Fusion Lumos

 An Orbitrap Fusion has been installed in 2013 and upgraded in Fusion Lumos in 2016. The instrument is equipped with ETD and used either with a nanoUPLC Dionex for online fragmentation or with a Nanomate for […]

Synapt Mass Spectrometer • Waters • Synapt G2-Si HDMS

The Synapt G2-Si HDMS (with ETD and Ion Mobility) is equipped with a nanoAcquity UPLC and the HDX manager. It was installed in 2013. In 2015, a SID cell (Surface Induced Dissociation) has been installed […]

Orbitrap Velos Mass Spectrometer • Thermo Fisher • LTQ-Velos Orbitrap

The LTQ-Velos Orbitrap is equipped with a U3000 nanoLC (Dionex) and ETD. It is mainly used for the analysis of simple mixtures of proteins after trypsin digestion or PTM analysis using its ETD capabilities. 

Orbitrap Q-Exactive Mass Spectrometer • Thermo Fisher • Q-Exactive Plus & Q-Exactive HF

The Q-Exactive Plus and Q-Exactive HF are equipped with an easy-nLC (Proxeon) and have been installed in 2014/2015. They are used for:Protein identification (Data Dependent and Data Independent Analyses)Post translational modification (PTM) analysisQuantitative proteomicsTargeted quantification

Financements

Publications

(EN)