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Présentation

La dégradation de l’ARNm est un processus cellulaire qui peut avoir un rôle essentiel dans la régulation de l’expression des gènes. Malgré son importance, les mécanismes moléculaires impliqués restent peu connus. Nos résultats récents ont soulevé des nouvelles questions sur le mécanisme du NMD (dégradation de l’ARNm portant des codons stop prématures), une des voies majeures de la dégradation des ARN cytoplasmiques chez les eucaryotes:

  1. Quelle est la composition des complexes ARN-protéine pour la dégradation?
  2. Comment les enzymes de dégradation sont-elles recrutées?
  3. Comment ces enzymes sont activées?
  4. Quels sont les processus cellulaires naturellement affectés par la voie NMD?

    NMDfactorsoverview
    La dégradation par NMD implique la terminaison de la traduction, les facteurs Upf (1, 2, 3) et les enzymes d’enlevement du ‘cap’, de raccourcissement de la queue poly(A) et, potentiellement, de clivage endonucleolytique de l’ARN.
Pour répondre à ces questions, nous utilisons des techniques biochimiques à la fois pour la composition en protéines des complexes mais aussi pour leur composition en ARN. Ces analyses bénéficient de notre expérience sur les cribles génétiques à grande échelle. Cette expertise nous aide aussi à analyser et comprendre les résultats d’autres expériences à grande échelle et nous développons les outils spécialisés pour intégrer les données expérimentales avec des centaines des sets de données publiés.

Le travail sur des données à grande échelle nous a permis de développer des nouvelles méthodes d’analyse et de fournir des interfaces de visualisation pour des résultats quantitatifs sur les interactions génétiques et sur les associations protéine-protéine.

Nos résultats récents sur les facteurs NMD déposés sur biorxiv (https://www.biorxiv.org/content/early/2018/02/16/266833) ont été publiés. La conclusion la plus importante de cette étude est que deux complexes NMD ont Upf1 comme seul composant commun. L’analyse fonctionnelle de Nmd4 et Ebs1, deux facteurs associés physiquement à Upf1 a montré que ces facteurs pouvaient être des équivalents des Smg6 et Smg5-7 des eucaryotes multicellulaires. Ces résultats relancent les études sur le mécanisme du NMD dans l’organisme modèle ou le phénomène a été pour la première fois découvert (avant 1980, laboratoire de François Lacroute).

Capture d’écran de l’application Shiny(R) permettant d’explorer nos résultats sur les interactions protéiques dans le NMD.

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