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© Institut Pasteur
Structure de macromolécules : dimère d'aquométhémoglobine de cheval. Dérivé toxique oxydé de l'hémoglobine, représentant 1 à 2% du total.
Scientific Fields
Diseases
Organisms
Applications
Technique

Published in The Biochemical journal - 15 Jan 2018

Cavaliere P, Brier S, Filipenko P, Sizun C, Raynal B, Bonneté F, Levi-Acobas F, Bellalou J, England P, Chamot-Rooke J, Mayer C, Norel F

Link to Pubmed [PMID] – 29229758

Biochem. J. 2018 01;475(1):341-354

Chez les bactéries, un facteur sigma alternatif primaire et multiple (σ) s’associe à l’enzyme de base de l’ARN polymérase (E) pour ancien des holoenzymes (Eσ) avec différentes spécificités de reconnaissance de promoteur. Le facteur σ alternatif RpoS / σ est produit en phase stationnaire et dans les conditions de stress et reprogramme l’expression génique globale pour favoriser la survie bactérienne. À ce jour, la structure tridimensionnelle d’un facteur libre sur toute la longueur reste insaisissable. Le modèle actuel attend que des contacts interdomaines étendus dans un facteur libre se traduisent par une conformation compacte qui masque les déterminants de liaison à l’ADN de σ, expliquant pourquoi un facteur libre libre se trouve pas efficace à l’ADN promoteur double le saumon.Ici, nous avons exploré la conformation en solution de σ en utilisant l’échange amide hydrogène / deutérium couplé à la spectrométrie de masse, RMN, ultracentrifugation analytique et dynamique moléculaire. Nos données plaident fortement contre une conformation compacte de σ libre. Au lieu de cela, nous montrons que σ adopte une conformation ouverte en solution dans laquelle les domaines σ et σ repliés sont entrecoupés de domaines avec un degré élevé de désordre. Ces résultats suggèrent que la liaison E induit des changements majeurs à la fois dans l’arrangement de pliage et de domaine de σ et donne un aperçu des mécanismes possibles de régulation de l’activité σ par son chaperon Crl.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29229758