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Publié sur The EMBO journal - 13 Oct 2020

Buchrieser J, Dufloo J, Hubert M, Monel B, Planas D, Michael Rajah M, Planchais C, Porrot F, Guivel-Benhassine F, Van der Werf S, Casartelli N, Mouquet H, Bruel T, Schwartz O,

Lien vers Pubmed [PMID] – 33051876

Link to DOI [DOI] – 10.15252/embj.2020106267

EMBO J 2020 Oct; (): e106267

Severe cases of COVID-19 are associated with extensive lung damage and the presence of infected multinucleated syncytial pneumocytes. The viral and cellular mechanisms regulating the formation of these syncytia are not well understood. Here, we show that SARS-CoV-2 infected cells express the Spike protein (S) at their surface and fuse with ACE2-positive neighbouring cells. Expression of S without any other viral proteins triggers syncytia formation. Interferon-induced transmembrane proteins (IFITMs), a family of restriction factors that block the entry of many viruses, inhibit S-mediated fusion, with IFITM1 being more active than IFITM2 and IFITM3. On the contrary, the TMPRSS2 serine protease, which is known to enhance infectivity of cell-free virions, processes both S and ACE2 and increases syncytia formation by accelerating the fusion process. TMPRSS2 thwarts the antiviral effect of IFITMs. Our results show that SARS-CoV-2 pathological effects are modulated by cellular proteins that either inhibit or facilitate syncytia formation.

https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33051876