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© Jacob SEELER & Anne DEJEAN, Institut Pasteur
Immunostaining of PML nuclear bodies involved in acute promyelocytic leukemia
Publication : eLife

Shigella entry unveils a calcium/calpain-dependent mechanism for inhibiting sumoylation

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
Applications
Technique

Publié sur eLife - 12 Dec 2017

Lapaquette P, Fritah S, Lhocine N, Andrieux A, Nigro G, Mounier J, Sansonetti P, Dejean A

Lien vers Pubmed [PMID] – 29231810

Elife 2017 12;6

Disruption of the sumoylation/desumoylation equilibrium is associated with several disease states such as cancer and infections, however the mechanisms regulating the global SUMO balance remain poorly defined. Here, we show that infection by , the causative agent of human bacillary dysentery, switches off host sumoylation during epithelial cell infection in vitro and in vivo and that this effect is mainly mediated by a calcium/calpain-induced cleavage of the SUMO E1 enzyme SAE2, thus leading to sumoylation inhibition. Furthermore, we describe a mechanism by which promotes its own invasion by altering the sumoylation state of RhoGDIα, a master negative regulator of RhoGTPase activity and actin polymerization. Together, our data suggest that SUMO modification is essential to restrain pathogenic bacterial entry by limiting cytoskeletal rearrangement induced by bacterial effectors. Moreover, these findings identify calcium-activated calpains as powerful modulators of cellular sumoylation levels with potentially broad implications in several physiological and pathological situations.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29231810