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© Ahmed Haouz
Cristaux d'une protéine de Mycobacterium tuberculosis produits dans le cadre du Grand Programme Horizontal sur la Tuberculose à l'Institut Pasteur. La caractérisation structurale de protéines mycobactériennes aide à une meilleure compréhension de la physiologie et de la pathogénicité des mycobactéries et fournit un point de départ pour la conception de nouveaux agents antibactériens.
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Publié sur FEBS letters - 03 May 2012

Mechaly AE, Haouz A, Miras I, Barilone N, Weber P, Shepard W, Alzari PM, Bellinzoni M

Lien vers Pubmed [PMID] – 22561013

FEBS Lett. 2012 Jun;586(11):1606-11

rv1098c, an essential gene in Mycobacterium tuberculosis, codes for a class II fumarase. We describe here the crystal structure of Rv1098c in complex with l-malate, fumarate or the competitive inhibitor meso-tartrate. The models reveal that substrate binding promotes the closure of the active site through conformational changes involving the catalytic SS-loop and the C-terminal domain, which likely represents a general feature of this enzyme superfamily. Analysis of ligand-enzyme interactions as well as site-directed mutagenesis suggest Ser318 as one of the two acid-base catalysts.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22561013