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© Ahmed Haouz
Cristaux d'une protéine de Mycobacterium tuberculosis produits dans le cadre du Grand Programme Horizontal sur la Tuberculose à l'Institut Pasteur. La caractérisation structurale de protéines mycobactériennes aide à une meilleure compréhension de la physiologie et de la pathogénicité des mycobactéries et fournit un point de départ pour la conception de nouveaux agents antibactériens.
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Publié sur Cell - 18 août 2025

Meola A, Vernuccio R, Battini L, Albericio G, Delgado P, Bamford R, Pokorny L, Broutin M, Martínez León A, Gallien S, Gil M, Noriega MA, Guivel-Benhassine F, Porrot F, Postal J, Buchrieser J, Hubert M, Haouz A, Lafaye P, Esteban M, Hub JS, Mahévas M, Chappert P, Mercer J, Garcia-Arriaza J, Schwartz O, Guardado-Calvo P

Lien vers Pubmed [PMID] – 40865523

Lien DOI – 10.1016/j.cell.2025.07.040

Cell 2025 Aug; ():

Monkeypox virus (MPXV) is a poxvirus endemic to Central and West Africa with high epidemic potential. Poxviruses enter host cells via a conserved entry-fusion complex (EFC), which mediates viral fusion to the cell membrane. The EFC is a promising therapeutic target, but the absence of structural data has limited the development of fusion-inhibiting treatments. Here, we investigated A16/G9, a subcomplex of the EFC that controls fusion timing. Using cryo-electron microscopy, we showed how A16/G9 interacts with A56/K2, a viral fusion suppressor that prevents superinfection. Immunization with A16/G9 elicited a protective immune response in mice. Using X-ray crystallography, we characterized two neutralizing antibodies and engineered a chimeric antibody that cross-neutralizes several poxviruses more efficiently than 7D11, the most potent antibody targeting the EFC described to date. These findings highlight the potential of A16/G9 as a candidate for subunit vaccines and identify regions of the EFC as targets for antiviral development.