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© Institut Pasteur
Cells infected for 24 hrs with C. Trachomatis. The cell nuclei are labelled in blue, the bacteria appear yellow, within the inclusion lumen. A bacterial protein secreted out the inclusion into the host cytoplasm id labelled in red.
Publication : Biochemistry

Physiological ligands ADP and Pi modulate the degree of intrinsic coupling in the ATP synthase of the photosynthetic bacterium Rhodobacter capsulatus

Domaines Scientifiques
Maladies
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Publié sur Biochemistry - 31 Aug 2004

Turina P, Giovannini D, Gubellini F, Melandri BA

Lien vers Pubmed [PMID] – 15323572

Biochemistry 2004 Aug;43(34):11126-34

The proton-pumping and the ATP hydrolysis activities of the ATP synthase of Rhodobacter capsulatus have been compared as a function of the ADP and P(i) concentrations. The proton pumping was measured either with the transmembrane pH difference probe, 9-amino-6-chloro-2-methoxyacridine, or with the transmembrane electric potential difference probe, bis(3-propyl-5-oxoisoxazol-4-yl)pentamethine oxonol, obtaining consistent results. The comparison indicates that an intrinsic uncoupling of ATP synthase is induced when the concentration of either ligand is decreased. The half-maximal effect was found in the submicromolar range for ADP and at about 70 microM for P(i). It is proposed that a switch from a partially uncoupled state of ATP synthase to the coupled state is induced by the simultaneous binding of ADP and P(i).

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15323572