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© Ahmed Haouz
Cristaux d'une protéine de Mycobacterium tuberculosis produits dans le cadre du Grand Programme Horizontal sur la Tuberculose à l'Institut Pasteur. La caractérisation structurale de protéines mycobactériennes aide à une meilleure compréhension de la physiologie et de la pathogénicité des mycobactéries et fournit un point de départ pour la conception de nouveaux agents antibactériens.
Publication : PloS one

Cross-reactivity between apical membrane antgen 1 and rhoptry neck protein 2 in P. vivax and P. falciparum: A structural and binding study

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
Applications
Technique

Publié sur PloS one - 17 Aug 2017

Vulliez-Le Normand B, Saul FA, Hoos S, Faber BW, Bentley GA

Lien vers Pubmed [PMID] – 28817634

PLoS ONE 2017;12(8):e0183198

Malaria, a disease endemic in many tropical and subtropical regions, is caused by infection of the erythrocyte by the apicomplexan parasite Plasmodium. Host-cell invasion is a complex process but two Plasmodium proteins, Apical Membrane Antigen 1 (AMA1) and the Rhoptry Neck protein complex (RON), play a key role. AMA1, present on the surface of the parasite, binds tightly to the RON2 component of the RON protein complex, which is inserted into the erythrocyte membrane during invasion. Blocking the AMA1-RON2 interaction with antibodies or peptides inhibits invasion, underlining its importance in the Plasmodium life cycle and as a target for therapeutic strategies. We describe the crystal structure of the complex formed between AMA1 from P. vivax (PvAMA1) and a peptide derived from the externally exposed region of P. vivax RON2 (PvRON2sp1), and of the heterocomplex formed between P. falciparum AMA1 (PfAMA1) and PvRON2sp1. Binding studies show that the affinity of PvRON2sp1 for PvAMA1 is weaker than that previously reported for the PfRON2sp1-PfAMA1 association. Moreover, while PvRON2sp1 shows strong cross-reactivity with PfAMA1, PfRON2sp1 displays no detectable interaction with PvAMA1. The structures show that the equivalent residues PvRON2-Thr2055 and PfRON2-Arg2041 largely account for this pattern of reactivity.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28817634