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© Institut Pasteur
Structure de macromolécules : dimère d'aquométhémoglobine de cheval. Dérivé toxique oxydé de l'hémoglobine, représentant 1 à 2% du total.
Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
Applications
Technique
Date de Début
20
Feb 2020
Mots-clés
4 mots-clés
Statut
En cours
Membres
3
Structures
1

Présentation

Equilibrium affinity constants (Kd) of protein-protein or protein-ligand interactions can be determined by performing  titrations, and monitoring  the extrinsic or intrinsic fluorescence of partners by Fluorescence spectroscopy (intensity or anisotropy) or by Microscale thermophoresis (LabelFree  or NT-115)

 

SPR (Biacore T200, GE Healthcare,) and BLI (OctetRed384, ForteBio) allow to monitor molecular interactions in real time, and to determine the rates of association (kon) and dissociation (koff) of biomolecular complexes

Isothermal microcalorimetry (VP-ITC and ITC200) enables the thermodynamic characterization of molecular interactions in solution (determination of reaction enthalpy and entropy)

Protocole d'accès

PFBMI equipments are available for all scientists worldwide, but a priority is given to members of Institut Pasteur and the Institut Pasteur International Network.
Requests can be submitted at any time  (biophysique@pasteur.fr) attaching a project submission form.