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© Institut Pasteur
Cells infected for 24 hrs with C. Trachomatis. The cell nuclei are labelled in blue, the bacteria appear yellow, within the inclusion lumen. A bacterial protein secreted out the inclusion into the host cytoplasm id labelled in red.
Publication : Biochimie

The three-dimensional structure of the aspartyl protease from the HIV-1 isolate BRU

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
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Technique

Publié sur Biochimie - 01 Nov 1991

Spinelli S, Liu QZ, Alzari PM, Hirel PH, Poljak RJ

Lien vers Pubmed [PMID] – 1799632

Biochimie 1991 Nov;73(11):1391-6

The crystal structure of the aspartyl protease encoded by the gene pol of the human immunodeficiency virus (HIV-1, isolate BRU) has been determined to 2.7 A resolution. The enzyme, expressed as an insoluble denatured polypeptide in inclusion bodies of Escherichia coli has been renatured and crystallized. It differs by several amino acid replacements from the homologous enzymes of other HIV-1 isolates. A superposition of the C alpha-backbone of the BRU protease with that of the SF2 protease gives a roots mean square positional difference of 0.45 A. Thus, neither the denaturation/renaturation process nor the amino acid replacements have a noticeable effect on the three-dimensional structure of the BRU protease or on the detailed conformation of the catalytic site, which is very similar to that of other aspartyl proteases.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1799632