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Publication : The EMBO journal

The structure of the C-terminal actin-binding domain of talin.

Domaines Scientifiques
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Publié sur The EMBO journal - 23 janv. 2008

Gingras AR, Bate N, Goult BT, Hazelwood L, Canestrelli I, Grossmann JG, Liu H, Putz NS, Roberts GC, Volkmann N, Hanein D, Barsukov IL, Critchley DR,

Lien vers Pubmed [PMID] – 18157087

EMBO J 2008 Jan; 27(2): 458-69

Talin is a large dimeric protein that couples integrins to cytoskeletal actin. Here, we report the structure of the C-terminal actin-binding domain of talin, the core of which is a five-helix bundle linked to a C-terminal helix responsible for dimerisation. The NMR structure of the bundle reveals a conserved surface-exposed hydrophobic patch surrounded by positively charged groups. We have mapped the actin-binding site to this surface and shown that helix 1 on the opposite side of the bundle negatively regulates actin binding. The crystal structure of the dimerisation helix reveals an antiparallel coiled-coil with conserved residues clustered on the solvent-exposed face. Mutagenesis shows that dimerisation is essential for filamentous actin (F-actin) binding and indicates that the dimerisation helix itself contributes to binding. We have used these structures together with small angle X-ray scattering to derive a model of the entire domain. Electron microscopy provides direct evidence for binding of the dimer to F-actin and indicates that it binds to three monomers along the long-pitch helix of the actin filament.

https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18157087