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© Michel-Robert Popoff
Clostridium difficile en microscopie à contraste de phase. On distingue des bactéries sporulées, non sporulées et d'autres en cours de lyse (destruction). Bactérie de l'environnement (sol, eau, foin, sable), elle est à l'origine d'infections nosocomiales survenant après un traitement antibiotique : Clostridium difficile prédomine alors que les autres bactéries de la flore intestinale ont été détruites. L'infection peut provoquer deux types de pathologies graves : les colites pseudo-membraneuses dont l'origine est quasiment due à 100 % à C. difficile et la diarrhée post-antibiothérapie due à C. difficile dans 30 % des cas de ces diarrhées.
Publication : Microbiology (Reading, England)

The Q15H mutation enables Crh, a Bacillus subtilis HPr-like protein, to carry out some regulatory HPr functions, but does not make it an effective phosphocarrier for sugar transport

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
Applications
Technique

Publié sur Microbiology (Reading, England) - 01 Nov 1999

Martin-Verstraete I, Galinier A, Darbon E, Quentin Y, Kilhoffer MC, Charrier V, Haiech J, Rapoport G, Deutscher J

Lien vers Pubmed [PMID] – 10589728

Microbiology (Reading, Engl.) 1999 Nov;145 ( Pt 11):3195-204

Crh of Bacillus subtilis exhibits 45% sequence identity when compared to histidine-containing protein (HPr), a phosphocarrier protein of the phosphoenolpyruvate (PEP):sugar phosphotransferase system (PTS). Crh can be phosphorylated by ATP at the regulatory Ser-46 and similar to P-Ser-HPr, P-Ser-Crh plays a role in carbon-catabolite repression. The sequence around the phosphorylatable Ser-46 in Crh exhibits strong similarity to the corresponding sequence of HPr of Gram-positive and a few Gram-negative bacteria. In contrast, the catalytic His-15, the site of PEP-dependent phosphorylation in HPr, is replaced with a glutamine in Crh. When Gln-15 was exchanged for a histidyl residue, in vitro PEP-dependent enzyme I-catalysed phosphorylation of the mutant Crh was observed. However, expression of the crhQ15H mutant allele did not restore growth of a ptsH deletion strain on the PTS sugars glucose, fructose or mannitol or on the non-PTS sugar glycerol. In contrast, Q15H mutant Crh could phosphorylate the transcriptional activator LevR as well as LevD, the enzyme IIA of the fructose-specific lev-PTS, which together with enzyme I, HPr and LevE forms the phosphorylation cascade regulating induction of the lev operon via LevR. As a consequence, the constitutive expression from the lev promoter observed in a (delta)ptsH strain became inducible with fructose when the crhQ15H allele was expressed in this strain.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10589728