Tapez votre recherche ici
  • Équipes
  • Membres
  • Projets
  • Événements
  • Appels
  • Emplois
  • publications
  • Logiciel
  • Outils
  • Réseau
  • Équipement

Un petit guide pour l'utilisation de la recherche avancée :

  • Tip 1. Utilisez "" afin de chercher une expression exacte.
    Exemple : "division cellulaire"
  • Tip 2. Utilisez + afin de rendre obligatoire la présence d'un mot.
    Exemple : +cellule +stem
  • Tip 3. Utilisez + et - afin de forcer une inclusion ou exclusion d'un mot.
    Exemple : +cellule -stem
e.g. searching for members in projects tagged cancer
Search for
Compteur
IN
OUT
Contenu 1
  • member
  • team
  • department
  • center
  • program_project
  • nrc
  • whocc
  • project
  • software
  • tool
  • patent
  • Personnel Administratif
  • Chargé(e) de Recherche Expert
  • Directeur(trice) de Recherche
  • Assistant(e) de Recherche Clinique
  • Professeur(e)
  • Etudiant(e) M2
  • Aide technique
  • Chercheur(euse) Contractuel(le)
  • Chercheur(euse) Permanent(e)
  • Pharmacien(ne)
  • Etudiant(e) en thèse
  • Médecin
  • Post-doctorant(e)
  • Chef(fe) de Projet
  • Chargé(e) de Recherche
  • Ingénieur(e) de Recherche
  • Chercheur(euse) Retraité(e)
  • Technicien(ne)
  • Etudiant(e)
  • Vétérinaire
  • Visiteur(euse) Scientifique
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Centre
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Départment
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Centre National de Référence
  • Directeur(trice) de Centre
  • Directeur(trice) de Départment
  • Directeur(trice) d'Institut
  • Directeur(trice) de Centre National de Référence
  • Chef(fe) de Groupe
  • Responsable de Plateforme
  • Responsable de Structure
  • Président(e) d'honneur de Département
  • Coordinateur(trice) du Labex
Contenu 2
  • member
  • team
  • department
  • center
  • program_project
  • nrc
  • whocc
  • project
  • software
  • tool
  • patent
  • Personnel Administratif
  • Chargé(e) de Recherche Expert
  • Directeur(trice) de Recherche
  • Assistant(e) de Recherche Clinique
  • Professeur(e)
  • Etudiant(e) M2
  • Aide technique
  • Chercheur(euse) Contractuel(le)
  • Chercheur(euse) Permanent(e)
  • Pharmacien(ne)
  • Etudiant(e) en thèse
  • Médecin
  • Post-doctorant(e)
  • Chef(fe) de Projet
  • Chargé(e) de Recherche
  • Ingénieur(e) de Recherche
  • Chercheur(euse) Retraité(e)
  • Technicien(ne)
  • Etudiant(e)
  • Vétérinaire
  • Visiteur(euse) Scientifique
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Centre
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Départment
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Centre National de Référence
  • Directeur(trice) de Centre
  • Directeur(trice) de Départment
  • Directeur(trice) d'Institut
  • Directeur(trice) de Centre National de Référence
  • Chef(fe) de Groupe
  • Responsable de Plateforme
  • Responsable de Structure
  • Président(e) d'honneur de Département
  • Coordinateur(trice) du Labex
Recherche
Revenir
Haut de page
Partagez
© Ahmed Haouz
Cristaux d'une protéine de Mycobacterium tuberculosis produits dans le cadre du Grand Programme Horizontal sur la Tuberculose à l'Institut Pasteur. La caractérisation structurale de protéines mycobactériennes aide à une meilleure compréhension de la physiologie et de la pathogénicité des mycobactéries et fournit un point de départ pour la conception de nouveaux agents antibactériens.
Publication : Journal of virology

Structure-function dissection of the Pseudorabies virus glycoprotein B fusion loops

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
Applications
Technique

Publié sur Journal of virology - 18 Oct 2017

Vallbracht M, Brun D, Tassinari M, Vaney MC, Pehau-Arnaudet G, Guardado-Calvo P, Haouz A, Klupp BG, Mettenleiter TC, Rey FA, Backovic M

Lien vers Pubmed [PMID] – 29046441

J. Virol. 2017 Oct;

Conserved across the Herpesviridae family, glycoprotein B (gB) is responsible for driving fusion of the viral envelope with the host cell membrane for entry upon receptor binding and activation by the viral gH/gL complex. Although crystal structures of the gB ectodomain of several herpesviruses have been reported, the membrane fusion mechanism has remained elusive. Here, we report the X-ray structure of the Pseudorabies virus (PrV) gB ectodomain, revealing a typical class III post-fusion trimer that binds membranes via its fusion loops (FLs) in a cholesterol-dependent manner. Mutagenesis of FL residues allowed us to dissect those interacting with distinct sub-regions of the lipid bilayer and their role for membrane interactions. We tested 15 gB variants for their ability to bind to liposomes, and further investigated a subset of them in functional assays. We found that PrV gB FL residues Trp187, Tyr192, Phe275 and Tyr276, which were essential for liposome binding and for fusion in a cellular and viral context, form a continuous hydrophobic patch at the gB trimer surface. Together with reported results from other alpha-herpesvirus gBs, our data suggest a model in which Phe275 from the tip of FL2 protrudes deeper into the hydrocarbon core of the lipid bilayer, while the side chains of Trp187, Tyr192 and Tyr276 form a rim that inserts into the more superficial, interfacial region of the membrane to catalyze the fusion process. Comparative analysis with gB from beta- and gamma-herpesviruses suggest that this membrane-interaction mode is valid for gB from all herpesviruses.IMPORTANCE Herpesviruses are common human and animal pathogens, which infect cells by entering via fusion of viral and cellular membranes and which cause life-long and incurable infections. Central to the membrane fusion event for entry is glycoprotein B (gB), which is the most conserved envelope protein across the herpesvirus family. Like other viral fusion proteins, gB anchors itself into the target membrane via two polypeptide segments called fusion loops (FL). The molecular details of how gB FLs insert into the lipid bilayer have not been described. We provide here structural and functional data regarding key FL residues of gB from Pseudorabies virus, a porcine herpesvirus of veterinary concern, which allows us to propose, for the first time, a molecular model to understand how the initial interactions by gB from all herpesviruses with target membranes are established.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29046441