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© Institut Pasteur
Structure de macromolécules : dimère d'aquométhémoglobine de cheval. Dérivé toxique oxydé de l'hémoglobine, représentant 1 à 2% du total.
Publication : The Journal of biological chemistry

Structure, function, and targets of the transcriptional regulator SvtR from the hyperthermophilic archaeal virus SIRV1

Domaines Scientifiques
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Publié sur The Journal of biological chemistry - 17 Jun 2009

Guillière F, Peixeiro N, Kessler A, Raynal B, Desnoues N, Keller J, Delepierre M, Prangishvili D, Sezonov G, Guijarro JI

Lien vers Pubmed [PMID] – 19535331

J. Biol. Chem. 2009 Aug;284(33):22222-37

We have characterized the structure and the function of the 6.6-kDa protein SvtR (formerly called gp08) from the rod-shaped virus SIRV1, which infects the hyperthermophilic archaeon Sulfolobus islandicus that thrives at 85 degrees C in hot acidic springs. The protein forms a dimer in solution. The NMR solution structure of the protein consists of a ribbon-helix-helix (RHH) fold between residues 13 and 56 and a disordered N-terminal region (residues 1-12). The structure is very similar to that of bacterial RHH proteins despite the low sequence similarity. We demonstrated that the protein binds DNA and uses its beta-sheet face for the interaction like bacterial RHH proteins. To detect all the binding sites on the 32.3-kb SIRV1 linear genome, we designed and performed a global genome-wide search of targets based on a simplified electrophoretic mobility shift assay. Four targets were recognized by the protein. The strongest binding was observed with the promoter of the gene coding for a virion structural protein. When assayed in a host reconstituted in vitro transcription system, the protein SvtR (Sulfolobus virus transcription regulator) repressed transcription from the latter promoter, as well as from the promoter of its own gene.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19535331