Tapez votre recherche ici
  • Équipes
  • Membres
  • Projets
  • Événements
  • Appels
  • Emplois
  • publications
  • Logiciel
  • Outils
  • Réseau
  • Équipement

Un petit guide pour l'utilisation de la recherche avancée :

  • Tip 1. Utilisez "" afin de chercher une expression exacte.
    Exemple : "division cellulaire"
  • Tip 2. Utilisez + afin de rendre obligatoire la présence d'un mot.
    Exemple : +cellule +stem
  • Tip 3. Utilisez + et - afin de forcer une inclusion ou exclusion d'un mot.
    Exemple : +cellule -stem
e.g. searching for members in projects tagged cancer
Search for
Compteur
IN
OUT
Contenu 1
  • member
  • team
  • department
  • center
  • program_project
  • nrc
  • whocc
  • project
  • software
  • tool
  • patent
  • Personnel Administratif
  • Chargé(e) de Recherche Expert
  • Directeur(trice) de Recherche
  • Assistant(e) de Recherche Clinique
  • Professeur(e)
  • Etudiant(e) M2
  • Aide technique
  • Chercheur(euse) Contractuel(le)
  • Chercheur(euse) Permanent(e)
  • Pharmacien(ne)
  • Etudiant(e) en thèse
  • Médecin
  • Post-doctorant(e)
  • Chef(fe) de Projet
  • Chargé(e) de Recherche
  • Ingénieur(e) de Recherche
  • Chercheur(euse) Retraité(e)
  • Technicien(ne)
  • Etudiant(e)
  • Vétérinaire
  • Visiteur(euse) Scientifique
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Centre
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Départment
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Centre National de Référence
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Plateforme
  • Directeur(trice) de Centre
  • Directeur(trice) de Départment
  • Directeur(trice) d'Institut
  • Directeur(trice) de Centre National de Référence
  • Chef(fe) de Groupe
  • Responsable de Plateforme
  • Responsable opérationnel et administratif
  • Responsable de Structure
  • Président(e) d'honneur de Département
  • Coordinateur(trice) du Labex
Contenu 2
  • member
  • team
  • department
  • center
  • program_project
  • nrc
  • whocc
  • project
  • software
  • tool
  • patent
  • Personnel Administratif
  • Chargé(e) de Recherche Expert
  • Directeur(trice) de Recherche
  • Assistant(e) de Recherche Clinique
  • Professeur(e)
  • Etudiant(e) M2
  • Aide technique
  • Chercheur(euse) Contractuel(le)
  • Chercheur(euse) Permanent(e)
  • Pharmacien(ne)
  • Etudiant(e) en thèse
  • Médecin
  • Post-doctorant(e)
  • Chef(fe) de Projet
  • Chargé(e) de Recherche
  • Ingénieur(e) de Recherche
  • Chercheur(euse) Retraité(e)
  • Technicien(ne)
  • Etudiant(e)
  • Vétérinaire
  • Visiteur(euse) Scientifique
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Centre
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Départment
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Centre National de Référence
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Plateforme
  • Directeur(trice) de Centre
  • Directeur(trice) de Départment
  • Directeur(trice) d'Institut
  • Directeur(trice) de Centre National de Référence
  • Chef(fe) de Groupe
  • Responsable de Plateforme
  • Responsable opérationnel et administratif
  • Responsable de Structure
  • Président(e) d'honneur de Département
  • Coordinateur(trice) du Labex
Recherche
Revenir
Haut de page
Partagez
© Recherche
Publication : Nature

Structural and mechanistic insights into the bacterial amyloid secretion channel CsgG

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
Applications
Technique

Publié sur Nature - 14 Sep 2014

Goyal P, Krasteva PV, Van Gerven N, Gubellini F, Van den Broeck I, Troupiotis-Tsaïlaki A, Jonckheere W, Péhau-Arnaudet G, Pinkner JS, Chapman MR, Hultgren SJ, Howorka S, Fronzes R, Remaut H

Lien vers Pubmed [PMID] – 25219853

Nature 2014 Dec;516(7530):250-3

Curli are functional amyloid fibres that constitute the major protein component of the extracellular matrix in pellicle biofilms formed by Bacteroidetes and Proteobacteria (predominantly of the α and γ classes). They provide a fitness advantage in pathogenic strains and induce a strong pro-inflammatory response during bacteraemia. Curli formation requires a dedicated protein secretion machinery comprising the outer membrane lipoprotein CsgG and two soluble accessory proteins, CsgE and CsgF. Here we report the X-ray structure of Escherichia coli CsgG in a non-lipidated, soluble form as well as in its native membrane-extracted conformation. CsgG forms an oligomeric transport complex composed of nine anticodon-binding-domain-like units that give rise to a 36-stranded β-barrel that traverses the bilayer and is connected to a cage-like vestibule in the periplasm. The transmembrane and periplasmic domains are separated by a 0.9-nm channel constriction composed of three stacked concentric phenylalanine, asparagine and tyrosine rings that may guide the extended polypeptide substrate through the secretion pore. The specificity factor CsgE forms a nonameric adaptor that binds and closes off the periplasmic face of the secretion channel, creating a 24,000 Å(3) pre-constriction chamber. Our structural, functional and electrophysiological analyses imply that CsgG is an ungated, non-selective protein secretion channel that is expected to employ a diffusion-based, entropy-driven transport mechanism.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25219853