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Publication : Science translational medicine

Structural and mechanistic basis of neutralization by a pan-hantavirus protective antibody.

Domaines Scientifiques
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Publié sur Science translational medicine - 14 juin 2023

Mittler E, Serris A, Esterman ES, Florez C, Polanco LC, O'Brien CM, Slough MM, Tynell J, Gröning R, Sun Y, Abelson DM, Wec AZ, Haslwanter D, Keller M, Ye C, Bakken RR, Jangra RK, Dye JM, Ahlm C, Rappazzo CG, Ulrich RG, Zeitlin L, Geoghegan JC, Bradfute SB, Sidoli S, Forsell MNE, Strandin T, Rey FA, Herbert AS, Walker LM, Chandran K, Guardado-Calvo P

Lien vers Pubmed [PMID] – 37315110

Lien vers HAL – pasteur-04129288

Lien DOI – 10.1126/scitranslmed.adg1855

Sci Transl Med 2023 Jun; 15(700): eadg1855

Emerging rodent-borne hantaviruses cause severe diseases in humans with no approved vaccines or therapeutics. We recently isolated a monoclonal broadly neutralizing antibody (nAb) from a Puumala virus-experienced human donor. Here, we report its structure bound to its target, the Gn/Gc glycoprotein heterodimer comprising the viral fusion complex. The structure explains the broad activity of the nAb: It recognizes conserved Gc fusion loop sequences and the main chain of variable Gn sequences, thereby straddling the Gn/Gc heterodimer and locking it in its prefusion conformation. We show that the nAb’s accelerated dissociation from the divergent Andes virus Gn/Gc at endosomal acidic pH limits its potency against this highly lethal virus and correct this liability by engineering an optimized variant that sets a benchmark as a candidate pan-hantavirus therapeutic.