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© Institut Pasteur
Structure de macromolécules : dimère d'aquométhémoglobine de cheval. Dérivé toxique oxydé de l'hémoglobine, représentant 1 à 2% du total.
Publication : The Journal of biological chemistry

Heparan sulfate regulates fibrillin-1 N- and C-terminal interactions.

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
Applications
Technique

Publié sur The Journal of biological chemistry - 03 Oct 2008

Cain SA, Baldwin AK, Mahalingam Y, Raynal B, Jowitt TA, Shuttleworth CA, Couchman JR, Kielty CM,

Lien vers Pubmed [PMID] – 18669635

Lien DOI – 10.1074/jbc.M803373200

J Biol Chem 2008 Oct; 283(40): 27017-27

Fibrillin-1 N- and C-terminal heparin binding sites have been characterized. An unprocessed monomeric N-terminal fragment (PF1) induced a very high heparin binding response, indicating heparin-mediated multimerization. Using PF1 deletion and short fragments, a heparin binding site was localized within the domain encoded by exon 7 after the first hybrid domain. Rodent embryonic fibroblasts adhered to PF1 and deletion fragments, and, when cells were plated on fibrillin-1 or fibronectin Arg-Gly-Asp cell-binding fragments, cells showed heparin-dependent spreading and focal contact formation in response to soluble PF1. Within domains encoded by exons 59-62 near the fibrillin-1 C terminus are novel conformation-dependent high affinity heparin and tropoelastin binding sites. Heparin disrupted tropoelastin binding but did not disrupt N- and C-terminal fibrillin-1 interactions. Thus, fibrillin-1 N-terminal interactions with heparin/heparan sulfate directly influence cell behavior, whereas C-terminal interactions with heparin/heparan sulfate regulate elastin deposition. These data highlight how heparin/heparan sulfate controls fibrillin-1 interactions.

https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18669635