Lien vers Pubmed [PMID] – 30561149
Mol. Microbiol. 2019 03;111(3):732-749
Les pili de type 4a (T4aP) sont des fibres longues, minces et dynamiques affichées à la surface de diverses bactéries favorisant l’adhérence, la motilité et les fonctions de transport. Les génomes de nombreuses entérobactéries contiennent des groupes de gènes conservés codant pour des systèmes d’assemblage putatifs T4aP. Cependant, leur expression n’a été observée que dans quelques souches, y compris Escherichia coli entérohémorragique (EHEC) et leurs inducteurs restent inconnus. Ici, nous avons utilisé l’ADN génomique EHEC comme modèle pour amplifier et assembler un opéron artificiel composé de quatre groupes de gènes codant pour 13 protéines d’assemblage de pilus. Des expressions contrôlées de cet opéron dans des souches d’E. Coli non pathogènes ont conduit à un assemblage efficace de T4aP composé des principaux pilin PpdD, comme le montrent les essais de cisaillement et la microscopie par immunofluorescence. Comparés aux pili PpdD assemblés dans un système de sécrétion hétérologue Klebsiella T2SS type 2 (T2SS) en utilisant la microscopie cryoélectronique (cryoEM), ces pili ont montré des paramètres hélicoïdaux indiscernables, soulignant que les principaux pilins sont les principaux déterminants de la structure des fibres. L’analyse bactérienne à deux hybrides a identifié plusieurs interactions de PpdD avec des protéines d’assemblage T4aP et avec des composants du T2SS qui permettent l’assemblage de fibres hétérologues. Ces études jettent les bases d’une caractérisation plus poussée de la structure, de la fonction et de la biogenèse du T4aP chez les entérobactéries. L’analyse bactérienne à deux hybrides a identifié plusieurs interactions de PpdD avec des protéines d’assemblage T4aP et avec des composants du T2SS qui permettent l’assemblage de fibres hétérologues. Ces études jettent les bases d’une caractérisation plus poussée de la structure, de la fonction et de la biogenèse du T4aP chez les entérobactéries. L’analyse bactérienne à deux hybrides a identifié plusieurs interactions de PpdD avec des protéines d’assemblage T4aP et avec des composants du T2SS qui permettent l’assemblage de fibres hétérologues. Ces études jettent les bases d’une caractérisation plus poussée de la structure, de la fonction et de la biogenèse du T4aP chez les entérobactéries.
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/30561149