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© Institut Pasteur
Structure de macromolécules : dimère d'aquométhémoglobine de cheval. Dérivé toxique oxydé de l'hémoglobine, représentant 1 à 2% du total.
Publication : FEBS letters

Efficient monitoring of protein ubiquitylation levels using TUBEs-based microarrays

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
Applications
Technique

Publié sur FEBS letters - 30 juil. 2016

Serna S, Xolalpa W, Lang V, Aillet F, England P, Reichardt N, Rodriguez MS

Lien vers Pubmed [PMID] – 27410252

FEBS Lett. 2016 08;590(16):2748-56

Analyzing protein ubiquitylation changes during physiological or pathological processes is challenging due to its high reversibility and dynamic turnover of modified targets. We have developed a protein microarray to assess endogenous ubiquitylation levels from cell cultures, employing tandem ubiquitin-binding entities (TUBEs) with three or four ubiquitin-associated (UBA) domains as capture probes. Adriamycin (ADR)-stimulated MCF7 cells were used to differentiate protein ubiquitylation levels between cells that are sensitive or resistant to ADR treatment. We show that TUBEs-based microarrays can be used for the analysis of cellular processes regulated by ubiquitylation and for the detection of pathologies with aberrant ubiquitylation levels.