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Publication : Protein engineering, design & selection : PEDS

Efficient method for production of high yields of Fab fragments in Drosophila S2 cells.

Domaines Scientifiques
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Technique

Publié sur Protein engineering, design & selection : PEDS - 24 Jan 2010

Backovic M, Johansson DX, Klupp BG, Mettenleiter TC, Persson MA, Rey FA,

Lien vers Pubmed [PMID] – 20100703

Lien DOI – 10.1093/protein/gzp088

Protein Eng Des Sel 2010 Apr; 23(4): 169-74

Fab molecules are used as therapeutic agents, and are invaluable tools in structural biology. We report here a method for production of recombinant Fab in Drosophila S2 cells for use in structural biology. Stably transfected S2 cell lines expressing the Fab were created within weeks. The recombinant Fab was secreted, and after affinity and size exclusion chromatography, 16 mg of pure protein were obtained from a liter of cell culture. The Fab was functional and formed a complex with its cognate antigen as demonstrated by co-precipitation and size exclusion chromatography. Biochemical characterization indicated that the Fab from S2 cells is less extensively glycosylated than the Fab obtained by digestion of antibody produced in hybridoma cells, a feature that may be advantageous for the purposes of crystallogenesis. Taken together, obtaining recombinant Fab from the S2 cells has been a faster and considerably more cost-effective method compared with the enzymatic digestion of the monoclonal antibody.

https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20100703