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© Sandrine Etienne-Manneville
Photo prise à l'avant (dans la protrusion) d'astrocytes primaires de rat en migration. Marquage par immunofluorescence montrant en rouge, p150 Glued, une protéine associée aux extrémités 'plus' des microtubules et en vert la tubuline des microtubules. La photographie montre l'accumulation de p150 Glued à l'avant des cellules en migration, où la protéine pourrait participer à l'ancrage des microtubules à la membrane plasmique. Pour essayer de corriger, les dérèglements observés lors de la migration des cellules d'astrocytes tumuraux ou gliomes on cherche à connaitre les mécanismes moléculaires fondamentaux qui controlent la polarisation et la migration cellulaires.
Publication : International journal of medical microbiology : IJMM

Bordetella pertussis adenylate cyclase toxin as a tool to analyze molecular interactions in a bacterial two-hybrid system

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
Applications
Technique

Publié sur International journal of medical microbiology : IJMM - 01 Oct 2000

Karimova G, Ullmann A, Ladant D

Lien vers Pubmed [PMID] – 11111924

Int. J. Med. Microbiol. 2000 Oct;290(4-5):441-5

Bordetella pertussis secretes a calmodulin-activated adenylate cyclase toxin (CyaA) that is able to enter into eukaryotic cells. We took advantage of the modular structure of the catalytic domain of CyaA to design a genetic system that can detect protein-protein interactions in Escherichia coli. This bacterial two-hybrid system is based on the functional complementation between two complementary fragments, T25 and T18, of the catalytic domain of CyaA, in an E. coli cya strain. This bacterial two-hybrid system could find applications in the studies of structure/function relationships of proteins, in functional analysis of genomes, in high-throughput screening of interacting ligands and in design of new therapeutic agents.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11111924