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Publication : Biochemistry

Zinc, a novel structural element found in the family of bacterial adenylate kinases

Domaines Scientifiques
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Publié sur Biochemistry - 31 Mar 1992

Glaser P, Presecan E, Delepierre M, Surewicz WK, Mantsch HH, Bârzu O, Gilles AM

Lien vers Pubmed [PMID] – 1554691

Biochemistry 1992 Mar;31(12):3038-43

The adk gene from Bacillus stearothermophilus was cloned and overexpressed in Escherichia coli under the control of the lac promoter. The primary structure of B. stearothermophilus adenylate kinase exhibited 76% identity with the enzyme from Bacillus subtilis, 60% identity with the enzyme from Lactococcus lactis, and 42% identity with the enzyme from E. coli. The most striking property of the adenylate kinase from B. stearothermophilus is the presence of a structural zinc atom bound to four cysteines in a zinc finger-like fashion. The ability to coordinate zinc is predicted also for a number of other isoforms of bacterial adenylate kinases. Furthermore, the tightly bound metal ion contributes to the high thermodynamic stability of adenylate kinase from B. stearothermophilus.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1554691