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© Carmen Buchrieser, Marie-Christine Prevost
Legionella pneumophila et son flagelle, bactérie responsable de pneumopathie aigue grave. Bactérie de l'environnement , l'émergence récente de cette maladie s'explique par son affinité pour les systèmes modernes d'alimentation en eau comme les tours de refroidissement. Image colorisée.
Publication : The Journal of biological chemistry

The Legionella autoinducer synthase LqsA produces an alpha-hydroxyketone signaling molecule

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
Applications
Technique

Publié sur The Journal of biological chemistry - 14 Apr 2008

Spirig T, Tiaden A, Kiefer P, Buchrieser C, Vorholt JA, Hilbi H

Lien vers Pubmed [PMID] – 18411263

J. Biol. Chem. 2008 Jun;283(26):18113-23

The opportunistic pathogen Legionella pneumophila replicates in human lung macrophages and in free-living amoebae. To accommodate the transfer between host cells, L. pneumophila switches from a replicative to a transmissive phase. L. pneumophila harbors a gene cluster homologous to the Vibrio cholerae cqsAS quorum sensing system, encoding a putative autoinducer synthase (lqsA) and a sensor kinase (lqsS), which flank a response regulator (lqsR). LqsR is an element of the L. pneumophila virulence regulatory network, which promotes pathogen-host cell interactions and inhibits entry into the replicative growth phase. Here, we show that lqsA functionally complements a V. cholerae cqsA autoinducer synthase deletion mutant and, upon expression in L. pneumophila or Escherichia coli, produces the diffusible signaling molecule LAI-1 (Legionella autoinducer-1). LAI-1 is distinct from CAI-1 (Cholerae autoinducer-1) and was identified as 3-hydroxypentadecan-4-one using liquid chromatography coupled to high resolution tandem mass spectrometry. The activity of both LqsA and CqsA was abolished upon mutation of a conserved lysine, and covalent binding of the cofactor pyridoxal 5′-phosphate to this lysine was confirmed by mass spectrometry. Thus, LqsA and CqsA belong to a family of pyridoxal 5′-phosphate-dependent autoinducer synthases, which produce the alpha-hydroxyketone signaling molecules LAI-1 and CAI-1.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18411263