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© Christine Schmitt, Meriem El Ghachi, Jean-Marc Panaud
Bactérie Helicobacter pylori en microscopie électronique à balayage. Agent causal de pathologies de l'estomac : elle est responsable des gastrites chroniques, d'ulcères gastriques et duodénaux et elle joue un rôle important dans la genèse des cancers gastriques (adénocarcinomes et lymphomes).
Publication : Microbial drug resistance (Larchmont, N.Y.)

N-acetylglucosamine deacetylases modulate the anchoring of the gamma-glutamyl capsule to the cell wall of Bacillus anthracis

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
Applications
Technique

Publié sur Microbial drug resistance (Larchmont, N.Y.) - 15 mai 2014

Candela T, Balomenou S, Aucher W, Bouriotis V, Simore JP, Fouet A, Boneca IG

Lien vers Pubmed [PMID] – 24833281

Microb. Drug Resist. 2014 Jun;20(3):222-30

Bacillus anthracis has a complex cell wall structure composed of a peptidoglycan (PG) layer to which major structures are anchored such as a neutral polysaccharide, an S-layer, and a poly-γ-D-glutamate (PDGA) capsule. Many of these structures have central roles in the biology of B. anthracis, particularly, in virulence. However, little attention has been devoted to structurally study the PG and how it is modified in the presence of these secondary cell wall components. We present here the fine structure of the PG of the encapsulated RPG1 strain harboring both pXO1 and pXO2 virulence plasmids. We show that B. anthracis has a high degree of cross-linking and its GlcNAc residues are highly modified by N-deacetylation. The PG composition is not dependent on the presence of either LPXTG proteins or the capsule. Using NMR analysis of the PG-PDGA complex, we provide evidence for the anchoring of the PDGA to the glucosamine residues. We show that anchoring of the PDGA capsule is impaired in two PG N-deacetylase mutants, Ba1961 and Ba3679. Thus, these multiple N-deactylase activities would constitute excellent drug targets in B. anthracis by simultaneously affecting its resistance to lysozyme and to phagocytosis impairing B. anthracis survival in the host.