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Publication : Nature communications

Molecular elucidation of drug-induced abnormal assemblies of the hepatitis B virus capsid protein by solid-state NMR.

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Publié sur Nature communications - 28 janv. 2023

Lecoq L, Brigandat L, Huber R, Fogeron ML, Wang S, Dujardin M, Briday M, Wiegand T, Callon M, Malär A, Durantel D, Burdette D, Berke JM, Meier BH, Nassal M, Böckmann A

Lien vers Pubmed [PMID] – 36709212

Lien DOI – 10.1038/s41467-023-36219-3

Nat Commun 2023 Jan; 14(1): 471

Hepatitis B virus (HBV) capsid assembly modulators (CAMs) represent a recent class of anti-HBV antivirals. CAMs disturb proper nucleocapsid assembly, by inducing formation of either aberrant assemblies (CAM-A) or of apparently normal but genome-less empty capsids (CAM-E). Classical structural approaches have revealed the CAM binding sites on the capsid protein (Cp), but conformational information on the CAM-induced off-path aberrant assemblies is lacking. Here we show that solid-state NMR can provide such information, including for wild-type full-length Cp183, and we find that in these assemblies, the asymmetric unit comprises a single Cp molecule rather than the four quasi-equivalent conformers typical for the icosahedral T = 4 symmetry of the normal HBV capsids. Furthermore, while in contrast to truncated Cp149, full-length Cp183 assemblies appear, on the mesoscopic level, unaffected by CAM-A, NMR reveals that on the molecular level, Cp183 assemblies are equally aberrant. Finally, we use a eukaryotic cell-free system to reveal how CAMs modulate capsid-RNA interactions and capsid phosphorylation. Our results establish a structural view on assembly modulation of the HBV capsid, and they provide a rationale for recently observed differences between in-cell versus in vitro capsid assembly modulation.