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Publié sur Nature Nanotechnology - 10 juin 2025

Prithwidip Saha, Ignacio Fernandez, Fidan Sumbul, Claire Valotteau, Dorota Kostrz, Annalisa Meola, Eduard Baquero, Arvind Sharma, James Portman, François Stransky, Thomas Boudier, Pablo Guardado-Calvo, Charlie Gosse, Terence Strick, Felix Rey, Felix Rico

Lien vers Pubmed [PMID] – 40494932

Lien vers HAL – hal-05109584

Lien DOI – 10.1038/s41565-025-01908-1

Nature Nanotechnology, In press, ⟨10.1038/s41565-025-01908-1⟩

The first step of SARS-CoV-2 infection involves the interaction between the viral trimeric spike protein (S) and the host angiotensin-converting enzyme 2 (ACE2). The receptor-binding domain (RBD) of S adopts two conformations: open and closed, respectively accessible and inaccessible to ACE2. Although these changes surely affect ACE2 binding, a quantitative description of the underlying mechanisms has remained elusive. Here we visualize RBD opening and closing using high-speed atomic force microscopy, gaining access to the corresponding transition rates. We also probe the S/ACE2 interaction at the ensemble level with biolayer interferometry and at the single-molecule level with atomic force microscopy and magnetic tweezers, evidencing that RBD dynamics hinder ACE2 binding but have no effect on unbinding. The resulting modulation is quantitatively predicted by a conformational selection model in which each S protomer behaves independently. Our work thus reveals a molecular mechanism by which RBD accessibility and binding strength can be tuned separately, providing hints to better understand the joint evolution of immune evasion and infectivity.