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Publication : Biochemical and biophysical research communications

Ligand-independent pathway that controls stability of interferon alpha receptor

Domaines Scientifiques
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Publié sur Biochemical and biophysical research communications - 31 Dec 2007

Liu J, Plotnikov A, Banerjee A, Suresh Kumar KG, Ragimbeau J, Marijanovic Z, Baker DP, Pellegrini S, Fuchs SY

Lien vers Pubmed [PMID] – 18166147

Biochem. Biophys. Res. Commun. 2008 Mar;367(2):388-93

Ligand-specific negative regulation of cytokine-induced signaling relies on down regulation of the cytokine receptors. Down regulation of the IFNAR1 sub-unit of the Type I interferon (IFN) receptor proceeds via lysosomal receptor proteolysis, which is triggered by ubiquitination that depends on IFNAR1 serine phosphorylation. While IFN-inducible phosphorylation, ubiquitination, and degradation requires the catalytic activity of the Tyk2 Janus kinase, here we found the ligand- and Tyk2-independent pathway that promotes IFNAR1 phosphorylation, ubiquitination, and degradation when IFNAR1 is expressed at high levels. A major cellular kinase activity that is responsible for IFNAR1 phosphorylation in vitro does not depend on either ligand or Tyk2 activity. Inhibition of ligand-independent IFNAR1 degradation suppresses cell proliferation. We discuss the signaling events that might lead to ubiquitination and degradation of IFNAR1 via ligand-dependent and independent pathways and their potential physiologic significance.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18166147