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© J.M. Ghigo (Institut Pasteur) and Brigite Arbeille (LBC-ME. Faculté de Médecine de Tours)
Colorized scanning electron microscopy of an E. coli biofilm developing on a glass surface
Domaines Scientifiques
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Publié sur Nature communications - 25 Sep 2017

Krasteva PV, Bernal-Bayard J, Travier L, Martin FA, Kaminski PA, Karimova G, Fronzes R, Ghigo JM

Lien vers Pubmed [PMID] – 29234007

Nat Commun 2017 Dec;8(1):2065

Secreted exopolysaccharides present important determinants for bacterial biofilm formation, survival, and virulence. Cellulose secretion typically requires the concerted action of a c-di-GMP-responsive inner membrane synthase (BcsA), an accessory membrane-anchored protein (BcsB), and several additional Bcs components. Although the BcsAB catalytic duo has been studied in great detail, its interplay with co-expressed subunits remains enigmatic. Here we show that E. coli Bcs proteins partake in a complex protein interaction network. Electron microscopy reveals a stable, megadalton-sized macromolecular assembly, which encompasses most of the inner membrane and cytosolic Bcs components and features a previously unobserved asymmetric architecture. Heterologous reconstitution and mutational analyses point toward a structure-function model, where accessory proteins regulate secretion by affecting both the assembly and stability of the system. Altogether, these results lay the foundation for more comprehensive models of synthase-dependent exopolysaccharide secretion in biofilms and add a sophisticated secretory nanomachine to the diverse bacterial arsenal for virulence and adaptation.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29234007