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© A. Chauhan, JM Ghigo, C. Beloin.
Biofilm formation by Pseudomonas aeruginosa bacteria in Central Venous Catheter. Bacteria are stained in yellow and blood cells in red.
Publication : Nature Communications

Insights into the structure and assembly of a cellulose secretion systemInsights into the structure and assembly of a cellulose secretion system

Domaines Scientifiques
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Publié sur Nature Communications - 25 Sep 2017

Krasteva, P.V.*#, J. Bernal*, L. Travier, F.A. Martin, P.A. Kaminski, G. Karimova, R. Fronzes, and J.-M. Ghigo*#. (*equal contribution; # co-corresponding authors)

Nat. Commun. 2017, in press

Secreted exopolysaccharides present important determinants for bacterial biofilm formation, survival and virulence. Cellulose secretion typically requires the concerted action of a c-di-GMP-responsive inner membrane synthase (BcsA), an accessory membrane-anchored protein (BcsB) and several additional Bcs components. Whereas the BcsAB catalytic duo has been studied in great detail, its interplay with co-expressed subunits remains enigmatic. Here we show that E. coli Bcs proteins partake in a complex protein interaction network. Electron microscopy reveals a stable, megadalton-sized macromolecular assembly, which encompasses most of the inner-membrane and cytosolic Bcs components and features a previously unobserved asymmetric architecture. Heterologous reconstitution and mutational analyses point toward a structure-function model, where accessory proteins regulate secretion by affecting both the assembly and stability of the system. Together, these results lay the foundation for more comprehensive models of synthase-dependent exopolysaccharide secretion in biofilms and add a sophisticated secretory nanomachine to the diverse bacterial arsenal for virulence and adaptation.