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© Ce graphique présente, pour chaque date d'observation depuis 2018, le taux d'accès ouvert des publications scientifiques de l'Institut Pasteur, avec un DOI Crossref, parues durant l'année précédente.
Publication : Journal of virology

Hydrophobic residues that form putative fusion loops of Epstein-Barr virus glycoprotein B are critical for fusion activity.

Domaines Scientifiques
Maladies
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Publié sur Journal of virology - 01 sept. 2007

Backovic M, Jardetzky TS, Longnecker R,

Lien vers Pubmed [PMID] – 17553877

J Virol 2007 Sep; 81(17): 9596-600

To test the importance of the hydrophobic residues within the putative Epstein-Barr virus (EBV) glycoprotein B (gB) fusion loops in membrane fusion, WY(112-113) and WLIW(193-196) were mutated into alanine, glutamic acid, or the analogous residues from herpes simplex virus type 1 (HSV-1) gB (HR and RVEA). All gB variants exhibited cell surface expression, demonstrating that the substitutions did not perturb gB trafficking. None of six gB variants was, however, capable of mediating fusion with either epithelial or B cells. These data demonstrate that the bulky and hydrophobic EBV loop residues, which differ from the more hydrophilic HSV-1 residues and appear more compatible with membrane insertion, are essential for EBV gB-dependent fusion.