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Publication : Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America

Heme uptake across the outer membrane as revealed by crystal structures of the receptor-hemophore complex

Domaines Scientifiques
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Publié sur Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America - 14 Jan 2009

Krieg S, Huché F, Diederichs K, Izadi-Pruneyre N, Lecroisey A, Wandersman C, Delepelaire P, Welte W

Lien vers Pubmed [PMID] – 19144921

Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2009 Jan;106(4):1045-50

Gram-negative bacteria use specific heme uptake systems, relying on outer membrane receptors and excreted heme-binding proteins (hemophores) to scavenge and actively transport heme. To unravel the unknown molecular details involved, we present 3 structures of the Serratia marcescens receptor HasR in complex with its hemophore HasA. The transfer of heme over a distance of 9 A from its high-affinity site in HasA into a site of lower affinity in HasR is coupled with the exergonic complex formation of the 2 proteins. Upon docking to the receptor, 1 of the 2 axial heme coordinations of the hemophore is initially broken, but the position and orientation of the heme is preserved. Subsequently, steric displacement of heme by a receptor residue ruptures the other axial coordination, leading to heme transfer into the receptor.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19144921