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© Ahmed Haouz
Cristaux d'une protéine de Mycobacterium tuberculosis produits dans le cadre du Grand Programme Horizontal sur la Tuberculose à l'Institut Pasteur. La caractérisation structurale de protéines mycobactériennes aide à une meilleure compréhension de la physiologie et de la pathogénicité des mycobactéries et fournit un point de départ pour la conception de nouveaux agents antibactériens.
Publication : FEBS letters

Glutathionyl-hydroquinone reductases from poplar are plastidial proteins that deglutathionylate both reduced and oxidized glutathionylated quinones

Équipe: Cristallographie
Membre : Ahmed Haouz
Membre : Frederick Saul
Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
Applications
Technique

Publié sur FEBS letters - 29 nov. 2014

Lallement PA, Meux E, Gualberto JM, Dumarcay S, Favier F, Didierjean C, Saul F, Haouz A, Morel-Rouhier M, Gelhaye E, Rouhier N, Hecker A

Lien vers Pubmed [PMID] – 25455804

FEBS Lett. 2015 Jan;589(1):37-44

Glutathionyl-hydroquinone reductases (GHRs) catalyze the deglutathionylation of quinones via a catalytic cysteine. The two GHR genes in the Populus trichocarpa genome, Pt-GHR1 and Pt-GHR2, are primarily expressed in reproductive organs. Both proteins are localized in plastids. More specifically, Pt-GHR2 localizes in nucleoids. At the structural level, Pt-GHR1 adopts a typical GHR fold, with a dimerization interface comparable to that of the bacterial and fungal GHR counterparts. Pt-GHR1 catalyzes the deglutathionylation of both reduced and oxidized glutathionylated quinones, but the enzyme is more catalytically efficient with the reduced forms.