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Personnel Administratif
Chargé(e) de Recherche Expert
Directeur(trice) de Recherche
Assistant(e) de Recherche Clinique
Infirmier(e) de Recherche Clinique
Chercheur(euse) Clinicien(ne)
Manager de département
Etudiant(e) en alternance
Professeur(e)
Professeur Honoraire
Aide technique
Etudiant(e) M2
Chercheur(euse) Contractuel(le)
Personnel infirmier
Chercheur(euse) Permanent(e)
Pharmacien(ne)
Etudiant(e) en thèse
Médecin
Post-doctorant(e)
Prize
Chef(fe) de Projet
Chargé(e) de Recherche
Ingénieur(e) de Recherche
Chercheur(euse) Retraité(e)
Technicien(ne)
Etudiant(e)
Vétérinaire
Visiteur(euse) Scientifique

Appointments

Directeur(trice) Adjoint(e) de Centre
Directeur(trice) Adjoint(e) de Départment
Directeur(trice) Adjoint(e) de Centre National de Référence
Directeur(trice) Adjoint(e) de Plateforme
Directeur(trice) de Centre
Directeur(trice) de Départment
Directeur(trice) d'Institut
Directeur(trice) de Centre National de Référence
Chef(fe) de Groupe
Responsable de Plateforme
Responsable opérationnel et administratif
Responsable de Structure
Président(e) d'honneur de Département
Coordinateur(trice) du Labex

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In vitro phagocytosis inhibition assay for the screening of potential candidate antigens for sub-unit vaccines against the asexual blood stage of Plasmodium falciparum

Cooperative phenomena in binding and activation of Bordetella pertussis adenylate cyclase by calmodulin.

© Institut Pasteur

Cells infected for 24 hrs with C. Trachomatis. The cell nuclei are labelled in blue, the bacteria appear yellow, within the inclusion lumen. A bacterial protein secreted out the inclusion into the host cytoplasm id labelled in red.

Publication : Proteins

Crystallization, preliminary X-ray diffraction study, and crystal packing of a complex between anti-hen lysozyme antibody F9.13.7 and guinea-fowl lysozyme

Équipe: Microbiologie structurale

Membre : Pedro Alzari

Domaines Scientifiques

Maladies

Organismes

Applications

Technique

Publié sur Proteins - 01 févr. 1993

Lescar J, Riottot MM, Souchon H, Chitarra V, Bentley GA, Navaza J, Alzari PM, Poljak RJ

Lien vers Pubmed [PMID] – 7680133

Proteins 1993 Feb;15(2):209-12

The complex formed between the Fab fragment of a murine monoclonal antihen egg lysozyme antibody F9.13.7 and the heterologous antigen Guinea-fowl egg lysozyme has been crystallized by the hanging drop technique. The crystals, which diffract X-rays to 3 A resolution, belong to the monoclinic space group P2(1), with a = 83.7 A, b = 195.5 A, c = 50.2 A, beta = 108.5 degrees and have two molecules of the complex in the asymmetric unit. The three-dimensional structure has been determined from a preliminary data set to 4 A using molecular replacement techniques. The lysozyme-Fab complexes are arranged with their long molecular axes approximately parallel to the crystallographic unique axis. Fab F9.13.7 binds an antigenic determinant that partially overlaps the epitope recognized by antilysozyme antibody HyHEL10.

Publié le: 01 févr. 1993