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© Institut Pasteur
Cells infected for 24 hrs with C. Trachomatis. The cell nuclei are labelled in blue, the bacteria appear yellow, within the inclusion lumen. A bacterial protein secreted out the inclusion into the host cytoplasm id labelled in red.
Publication : European journal of immunology

Can isotype switch modulate antigen-binding affinity and influence clonal selection?

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
Applications
Technique

Publié sur European journal of immunology - 01 Dec 2000

Pritsch O, Magnac C, Dumas G, Bouvet JP, Alzari P, Dighiero G

Lien vers Pubmed [PMID] – 11093156

Eur. J. Immunol. 2000 Dec;30(12):3387-95

Four different monoclonal Ig (MIg) (IgA1kappa, IgG1kappa, IgG2kappa and IgG4kappa) displaying anti-tubulin activity were detected in the serum from a lymphoma patient. The complete sequence of three of these MIg showed identical V(H) and V(L) domains and the presence of mutations compatible with an antigen-driven process. Surprisingly, despite complete homology in their variable domains, IgA1kappa, IgG1kappa, or their Fab fragments bound to a common motif recognized in beta tubulin, with significant differences in affinity (IgA1kappa 1.52×10(-8) M, and IgG1kappa 2.09×10(-7) M). To substantiate these results, the V(H) and V(L) domains from IgA1kappa were cloned and introduced into expression vectors containing the constant kappa exon and either the mu or the gamma1 constant exon, and complete recombinant IgMkappa and IgG1kappa were obtained. Like the IgA1kappa, the IgMkappa construction bound to the tubulin epitope with consistent affinity (7.7×10(-9) M), whereas the IgG1kappa construction displayed a significantly lower affinity (3.28×10(-7) M). These results provide definitive evidence that isotype can influence binding affinity to antigen and suggest that malignant transformation occurred at the germinal center once the mutational process was achieved and the switch process was still active.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11093156