Tapez votre recherche ici
  • Équipes
  • Membres
  • Projets
  • Événements
  • Appels
  • Emplois
  • publications
  • Logiciel
  • Outils
  • Réseau
  • Équipement

Un petit guide pour l'utilisation de la recherche avancée :

  • Tip 1. Utilisez "" afin de chercher une expression exacte.
    Exemple : "division cellulaire"
  • Tip 2. Utilisez + afin de rendre obligatoire la présence d'un mot.
    Exemple : +cellule +stem
  • Tip 3. Utilisez + et - afin de forcer une inclusion ou exclusion d'un mot.
    Exemple : +cellule -stem
e.g. searching for members in projects tagged cancer
Rechercher
Compteur
IN
OUT
Contenu 1
  • member
  • team
  • department
  • center
  • program_project
  • nrc
  • whocc
  • project
  • software
  • tool
  • patent
  • Personnel Administratif
  • Chargé(e) de Recherche Expert
  • Directeur(trice) de Recherche
  • Assistant(e) de Recherche Clinique
  • Chercheur(euse) Clinicien(ne)
  • Manager de département
  • Professeur(e)
  • Etudiant(e) M2
  • Professeur Honoraire
  • Aide technique
  • Chercheur(euse) Contractuel(le)
  • Chercheur(euse) Permanent(e)
  • Pharmacien(ne)
  • Etudiant(e) en thèse
  • Médecin
  • Post-doctorant(e)
  • Prize
  • Chef(fe) de Projet
  • Chargé(e) de Recherche
  • Ingénieur(e) de Recherche
  • Chercheur(euse) Retraité(e)
  • Technicien(ne)
  • Etudiant(e)
  • Vétérinaire
  • Visiteur(euse) Scientifique
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Centre
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Départment
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Centre National de Référence
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Plateforme
  • Directeur(trice) de Centre
  • Directeur(trice) de Départment
  • Directeur(trice) d'Institut
  • Directeur(trice) de Centre National de Référence
  • Chef(fe) de Groupe
  • Responsable de Plateforme
  • Responsable opérationnel et administratif
  • Responsable de Structure
  • Président(e) d'honneur de Département
  • Coordinateur(trice) du Labex
Contenu 2
  • member
  • team
  • department
  • center
  • program_project
  • nrc
  • whocc
  • project
  • software
  • tool
  • patent
  • Personnel Administratif
  • Chargé(e) de Recherche Expert
  • Directeur(trice) de Recherche
  • Assistant(e) de Recherche Clinique
  • Chercheur(euse) Clinicien(ne)
  • Manager de département
  • Professeur(e)
  • Etudiant(e) M2
  • Professeur Honoraire
  • Aide technique
  • Chercheur(euse) Contractuel(le)
  • Chercheur(euse) Permanent(e)
  • Pharmacien(ne)
  • Etudiant(e) en thèse
  • Médecin
  • Post-doctorant(e)
  • Prize
  • Chef(fe) de Projet
  • Chargé(e) de Recherche
  • Ingénieur(e) de Recherche
  • Chercheur(euse) Retraité(e)
  • Technicien(ne)
  • Etudiant(e)
  • Vétérinaire
  • Visiteur(euse) Scientifique
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Centre
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Départment
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Centre National de Référence
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Plateforme
  • Directeur(trice) de Centre
  • Directeur(trice) de Départment
  • Directeur(trice) d'Institut
  • Directeur(trice) de Centre National de Référence
  • Chef(fe) de Groupe
  • Responsable de Plateforme
  • Responsable opérationnel et administratif
  • Responsable de Structure
  • Président(e) d'honneur de Département
  • Coordinateur(trice) du Labex
Recherche
Revenir
Haut de page
Partagez
© Recherche
Publication : Biochemistry

C-terminal secretion signal of an Erwinia chrysanthemi protease secreted by a signal peptide-independent pathway: proton NMR and CD conformational studies in membrane-mimetic environments

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
Applications
Technique

Publié sur Biochemistry - 01 Jun 1994

Wolff N, Ghigo JM, Delepelaire P, Wandersman C, Delepierre M

Lien vers Pubmed [PMID] – 8204613

Biochemistry 1994 Jun;33(22):6792-801

The detailed structure of a 68-residue chimeric peptide encompassing the 56 last C-terminal residues of Erwinia chrysanthemi protease G has been investigated by using circular dichroism and NMR spectroscopies. The peptide which contains the secretion signal of PrtG was solubilized either in aqueous solvent, in trifluoroethanol (TFE)/H2O mixtures, or in dodecyl beta-D-maltoside detergent. The peptide helical content increases upon TFE and detergent additions. A stable conformation is reached at 40% TFE (v:v) and at a micelle to peptide ratio higher than 1. The 1H NMR spectrum has been assigned in TFE/H2O, 2:1 (v:v), and it is shown that residues 26-29 and 50-62 form a relatively stable helix although a conformational equilibrium between a helix and probably a more random structure is observed throughout fragment 13-63. Comparison of the CterG conformation with results obtained by deletion approach could lead to the hypothesis that the C-terminal secretion signal is composed of an alpha-helix located close to the essential C-terminal tetrapeptide D65VIV.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8204613