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Publication : The EMBO journal

Bacterial SLH domain proteins are non-covalently anchored to the cell surface via a conserved mechanism involving wall polysaccharide pyruvylation

Domaines Scientifiques
Maladies
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Publié sur The EMBO journal - 01 Sep 2000

Mesnage S, Fontaine T, Mignot T, Delepierre M, Mock M, Fouet A

Lien vers Pubmed [PMID] – 10970841

EMBO J. 2000 Sep;19(17):4473-84

Several bacterial proteins are non-covalently anchored to the cell surface via an S-layer homology (SLH) domain. Previous studies have suggested that this cell surface display mechanism involves a non-covalent interaction between the SLH domain and peptidoglycan-associated polymers. Here we report the characterization of a two-gene operon, csaAB, for cell surface anchoring, in Bacillus anthracis. Its distal open reading frame (csaB) is required for the retention of SLH-containing proteins on the cell wall. Biochemical analysis of cell wall components showed that CsaB was involved in the addition of a pyruvyl group to a peptidoglycan-associated polysaccharide fraction, and that this modification was necessary for binding of the SLH domain. The csaAB operon is present in several bacterial species that synthesize SLH-containing proteins. This observation and the presence of pyruvate in the cell wall of the corresponding bacteria suggest that the mechanism described in this study is widespread among bacteria.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10970841