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© Institut Pasteur
Cristaux de cellulase, enzyme purifiée de Clostridium thermocellum permettant la digestion de la cellulose. Image colorisée.
Publication : Drug discovery today

ATPase inhibitors of heat-shock protein 90, second season

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
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Technique

Publié sur Drug discovery today - 15 Mar 2010

Janin YL

Lien vers Pubmed [PMID] – 20230904

Drug Discov. Today 2010 May;15(9-10):342-53

In the past four years, the ATP-dependent heat-shock protein 90 has remained the focus of much interest. Phase I and phase II anticancer clinical trials with first-generation inhibitors, although sometimes disappointing, have yet to report a forbidding side-effect inherent to the inhibition of this chaperone, which has a very complex and widespread role in cell biochemistry. Research in the field has started to unravel an elaborate regulation picture leading to the proper folding of many proteins. On the medicinal chemistry side, a second wave of inhibitors has been reported. This review attempts to describe all the ATPase inhibitors of HSP90 reported since our last survey.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20230904