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© Pierre Lafaye
Astrocytes marqués par des anticorps VHH anti-GFAP. Des anticorps d'alpagas dirigés contre une protéine spécifique des astrocytes, la GFAP (Glial Fibrillary Acidic Protein), ont été obtenus à partir de camélidés immunisés. La partie VHH (partie de l'anticorps qui reconnaît l'antigène) a été exprimée sous forme recombinante chez Escherichia coli.
Publication : Organic & biomolecular chemistry

Non-stoichiometric O-acetylation of Shigella flexneri 2a O-specific polysaccharide: synthesis and antigenicity

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
Applications
Technique

Publié sur Organic & biomolecular chemistry - 28 juin 2014

Gauthier C, Chassagne P, Theillet FX, Guerreiro C, Thouron F, Nato F, Delepierre M, Sansonetti PJ, Phalipon A, Mulard LA

Lien vers Pubmed [PMID] – 24836582

Org. Biomol. Chem. 2014 Jun;12(24):4218-32

Synthetic functional mimics of the O-antigen from Shigella flexneri 2a are seen as promising vaccine components against endemic shigellosis. Herein, the influence of the polysaccharide non-stoichiometric di-O-acetylation on antigenicity is addressed for the first time. Three decasaccharides, representing relevant internal mono- and di-O-acetylation profiles of the O-antigen, were synthesized from a pivotal protected decasaccharide designed to tailor late stage site-selective O-acetylation. The latter was obtained via a convergent route involving the imidate glycosylation chemistry. Binding studies to five protective mIgGs showed that none of the acetates adds significantly to broad antibody recognition. Yet, one of the five antibodies had a unique pattern of binding. With IC50 in the micromolar to submicromolar range mIgG F22-4 exemplifies a remarkable tight binding antibody against diversely O-acetylated and non-O-acetylated fragments of a neutral polysaccharide of medical importance.