Tapez votre recherche ici
  • Équipes
  • Membres
  • Projets
  • Événements
  • Appels
  • Emplois
  • publications
  • Logiciel
  • Outils
  • Réseau
  • Équipement

Un petit guide pour l'utilisation de la recherche avancée :

  • Tip 1. Utilisez "" afin de chercher une expression exacte.
    Exemple : "division cellulaire"
  • Tip 2. Utilisez + afin de rendre obligatoire la présence d'un mot.
    Exemple : +cellule +stem
  • Tip 3. Utilisez + et - afin de forcer une inclusion ou exclusion d'un mot.
    Exemple : +cellule -stem
e.g. searching for members in projects tagged cancer
Rechercher
Compteur
IN
OUT
Contenu 1
  • member
  • team
  • department
  • center
  • program_project
  • nrc
  • whocc
  • project
  • software
  • tool
  • patent
  • Personnel Administratif
  • Chargé(e) de Recherche Expert
  • Directeur(trice) de Recherche
  • Assistant(e) de Recherche Clinique
  • Infirmier(e) de Recherche Clinique
  • Chercheur(euse) Clinicien(ne)
  • Manager de département
  • Etudiant(e) en alternance
  • Professeur(e)
  • Professeur Honoraire
  • Aide technique
  • Etudiant(e) M2
  • Chercheur(euse) Contractuel(le)
  • Personnel infirmier
  • Chercheur(euse) Permanent(e)
  • Pharmacien(ne)
  • Etudiant(e) en thèse
  • Médecin
  • Post-doctorant(e)
  • Prize
  • Chef(fe) de Projet
  • Chargé(e) de Recherche
  • Ingénieur(e) de Recherche
  • Chercheur(euse) Retraité(e)
  • Technicien(ne)
  • Etudiant(e)
  • Vétérinaire
  • Visiteur(euse) Scientifique
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Centre
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Départment
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Centre National de Référence
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Plateforme
  • Directeur(trice) de Centre
  • Directeur(trice) de Départment
  • Directeur(trice) d'Institut
  • Directeur(trice) de Centre National de Référence
  • Chef(fe) de Groupe
  • Responsable de Plateforme
  • Responsable opérationnel et administratif
  • Responsable de Structure
  • Président(e) d'honneur de Département
  • Coordinateur(trice) du Labex
Contenu 2
  • member
  • team
  • department
  • center
  • program_project
  • nrc
  • whocc
  • project
  • software
  • tool
  • patent
  • Personnel Administratif
  • Chargé(e) de Recherche Expert
  • Directeur(trice) de Recherche
  • Assistant(e) de Recherche Clinique
  • Infirmier(e) de Recherche Clinique
  • Chercheur(euse) Clinicien(ne)
  • Manager de département
  • Etudiant(e) en alternance
  • Professeur(e)
  • Professeur Honoraire
  • Aide technique
  • Etudiant(e) M2
  • Chercheur(euse) Contractuel(le)
  • Personnel infirmier
  • Chercheur(euse) Permanent(e)
  • Pharmacien(ne)
  • Etudiant(e) en thèse
  • Médecin
  • Post-doctorant(e)
  • Prize
  • Chef(fe) de Projet
  • Chargé(e) de Recherche
  • Ingénieur(e) de Recherche
  • Chercheur(euse) Retraité(e)
  • Technicien(ne)
  • Etudiant(e)
  • Vétérinaire
  • Visiteur(euse) Scientifique
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Centre
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Départment
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Centre National de Référence
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Plateforme
  • Directeur(trice) de Centre
  • Directeur(trice) de Départment
  • Directeur(trice) d'Institut
  • Directeur(trice) de Centre National de Référence
  • Chef(fe) de Groupe
  • Responsable de Plateforme
  • Responsable opérationnel et administratif
  • Responsable de Structure
  • Président(e) d'honneur de Département
  • Coordinateur(trice) du Labex
Recherche

← Go to Research

Revenir
Haut de page
Partagez
© Institut Pasteur
Structure de macromolécules : dimère d'aquométhémoglobine de cheval. Dérivé toxique oxydé de l'hémoglobine, représentant 1 à 2% du total.
Publication : The Journal of biological chemistry

The N-terminal domain of hepatocyte growth factor inhibits the angiogenic behavior of endothelial cells independently from binding to the c-met receptor

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
Applications
Technique

Publié sur The Journal of biological chemistry - 07 juil. 2003

Merkulova-Rainon T, England P, Ding S, Demerens C, Tobelem G

Lien vers Pubmed [PMID] – 12847110

J. Biol. Chem. 2003 Sep;278(39):37400-8

Hepatocyte growth factor (HGF) is a pleiotropic factor that plays an important role in complex biological processes such as embryogenesis, tissue regeneration, cancerogenesis, and angiogenesis. HGF promotes cell proliferation, survival, motility, and morphogenesis through binding to its receptor, a transmembrane tyrosine kinase encoded by the MET proto-oncogene (c-met). Structurally speaking, HGF is a polypeptide related to the enzymes of the blood coagulation cascade. Thus, it comprises kringle domains that in some other proteins have been shown to be responsible for the anti-angiogenic activity. To check whether the isolated kringles of HGF were able to inhibit angiogenesis, we produced them as recombinant proteins and compared their biological activity with that of the recombinant HGF N-terminal domain (N). We showed that (i) none of the isolated HGF kringle exhibits an anti-angiogenic activity; (ii) N is a new anti-angiogenic polypeptide; (iii) the inhibitory action of N is not specific toward HGF, because it antagonized the angiogenic activity of other growth factors, such as fibroblast growth factor-2 and vascular endothelial growth factor; and (iv) in contrast with full-length HGF, N does not bind to the c-met receptor in vitro, but fully retains its heparin-binding capacity. Our results suggest that N inhibits angiogenesis not by disrupting the HGF/c-met interaction but rather by interfering with the endothelial glycosaminoglycans, which are the secondary binding sites of HGF.