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© Structural Dynamics Of Macromolecules
The structure of a bacterial analog of the nicotinic receptor (one color per subunit) inserted into the cell membrane (grey and orange). A representation of the volume accessible to ions is shown in yellow.
Publication : J. Gen. Virol.

Rift Valley fever virus L segment: correction of the sequence and possible functional role of newly identified regions conserved in RNA-dependent polymerases.

Domaines Scientifiques
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Publié sur J. Gen. Virol. - 01 juin 1994

Müller R, Poch O, Delarue M, Bishop DH, Bouloy M.

Lien vers Pubmed [PMID] – 7515937

Lien vers HAL – Cliquez ici

Lien DOI – 10.1099/0022-1317-75-6-1345

J Gen Virol. 1994 Jun;75 (Pt 6):1345-52.

The sequence of Rift Valley fever virus L segment that we published in a previous paper was erroneous in the 3′-terminal region of the antigenomic RNA molecule. Here, we have shown that the L segment is in fact 6404 nucleotides long and encodes a polypeptide of 237.7K in the viral complementary sense. Sequence comparisons performed between the RNA-dependent RNA polymerases of 22 negative-stranded RNA viruses revealed the existence of two novel regions located at the amino termini of the proteins and conserved only in the polymerases of bunya- and arenaviruses. In the region conserved in all RNA-dependent polymerases, corresponding to the so-called ‘polymerase module’, we identified a new motif, designated premotif A, common to all RNA-dependent polymerases, as well as amino acids located in the region between motifs preA and A which are strictly conserved for segmented negative-stranded RNA viruses. Using the recently released coordinates of human immunodeficiency virus reverse transcriptase and the alignment between all RNA-dependent polymerases in the ‘polymerase module’, we have determined the position of the conserved residues in these polymerases and discuss their possible functions in light of the available structural information.