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Publication : Frontiers in microbiology

CtsR, the Master Regulator of Stress-Response in , Is a Heat Sensor Interacting With ClpL1

Domaines Scientifiques
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Publié sur Frontiers in microbiology - 18 déc. 2018

Darsonval M, Julliat F, Msadek T, Alexandre H, Grandvalet C

Lien vers Pubmed [PMID] – 30619203

Front Microbiol 2018;9:3135

is a lactic acid bacterium responsible for malolactic fermentation of wine. While many stress response mechanisms implemented by during wine adaptation have been described, little is known about their regulation. CtsR is the only regulator of stress response genes identified to date in Extensively characterized in , the CtsR repressor is active as a dimer at 37°C and degraded at higher temperatures by a proteolytic mechanism involving two adapter proteins, McsA and McsB, together with the ClpCP complex. The genome does not encode orthologs of these adapter proteins and the regulation of CtsR activity remains unknown. In this study, we investigate CtsR function in by using antisense RNA silencing to modulate gene expression. Inhibition of gene expression by asRNA leads to a significant loss in cultivability after heat shock (58%) and acid shock (59%) highlighting the key role of CtsR in the stress response. Regulation of CtsR activity was studied using a heterologous expression system to demonstrate that CtsR controls expression and stress induction of the gene when produced in a -deficient strain. Under heat stress conditions, CtsR acts as a temperature sensor and is inactivated at growth temperatures above 33°C. Finally, using an bacterial two-hybrid system, we showed that CtsR and ClpL1 interact, suggesting a key role for ClpL1 in controlling CtsR activity in .