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© Structural Dynamics Of Macromolecules
The structure of a bacterial analog of the nicotinic receptor (one color per subunit) inserted into the cell membrane (grey and orange). A representation of the volume accessible to ions is shown in yellow.
Publication : Acta Cryst D

Crystallization of the catalytic domain of murine terminal deoxynucleotidyl transferase.

Équipe: Architecture et Dynamique des Macromolécules Biologiques
Membre : Marc Delarue
Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
Applications
Technique

Publié sur Acta Cryst D - 01 déc. 2000

Sukumar N, Boulé JB, Expert-Bezançon N, Jourdan N, Lescar J, Rougeon F, Papanicolaou C, Delarue M.

Lien vers Pubmed [PMID] – 11092939

Lien vers HAL – Cliquez ici

Lien DOI – 10.1107/s090744490001297x

Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 2000 Dec;56(Pt 12):1662-4.

The catalytic domain of murine terminal deoxynucleotidyl transferase (TdT) has been crystallized in the space group P2(1)2(1)2(1), with unit-cell parameters a = 47.1, b = 86.2, c = 111.7 A. The crystals diffract to a resolution of 2.4 A using synchrotron radiation and a full data set has been collected from the native crystals. The enzyme was shown to be active in the crystalline state.