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© Structural Dynamics Of Macromolecules
The structure of a bacterial analog of the nicotinic receptor (one color per subunit) inserted into the cell membrane (grey and orange). A representation of the volume accessible to ions is shown in yellow.
Publication : Nature

Partition of tRNA synthetases into two classes based on mutually exclusive sets of sequence motifs.

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
Applications
Technique

Publié sur Nature - 13 sept. 1990

Eriani G, Delarue M, Poch O, Gangloff J, Moras D.

Lien vers Pubmed [PMID] – 2203971

Lien DOI – 10.1038/347203a0

Nature. 1990 Sep 13;347(6289):203-6.

The aminoacyl-transfer RNA synthetases (aaRS) catalyse the attachment of an amino acid to its cognate transfer RNA molecule in a highly specific two-step reaction. These proteins differ widely in size and oligomeric state, and have limited sequence homology. Out of the 18 known aaRS, only 9 referred to as class I synthetases (GlnRS, TyrRS, MetRS, GluRS, ArgRS, ValRS, IleRS, LeuRS, TrpRS), display two short common consensus sequences (‘HIGH’ and ‘KMSKS’) which indicate, as observed in three crystal structures, the presence of a structural domain (the Rossman fold) that binds ATP. We report here the sequence of Escherichia coli ProRS, a dimer of relative molecular mass 127,402, which is homologous to both ThrRS and SerRS. These three latter aaRS share three new sequence motifs with AspRS, AsnRS, LysRS, HisRS and the beta subunit of PheRS. These three motifs (motifs 1, 2 and 3), in a search through the entire data bank, proved to be specific for this set of aaRS (referred to as class II). Class II may also contain AlaRS and GlyRS, because these sequences have a typical motif 3. Surprisingly, this partition of aaRS in two classes is found to be strongly correlated on the functional level with the acylation occurring either on the 2′ OH (class I) or 3′ OH (class II) of the ribose of the last nucleotide of tRNA.