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Publication : Journal of chromatography. B, Analytical technologies in the biomedical and life sciences

Thiophilic adsorption revisited

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Publié sur Journal of chromatography. B, Analytical technologies in the biomedical and life sciences - 01 Sep 2006

Hardouin J, Duchateau M, Canelle L, Vlieghe C, Joubert-Caron R, Caron M

Lien vers Pubmed [PMID] – 16949892

J. Chromatogr. B Analyt. Technol. Biomed. Life Sci. 2007 Jan;845(2):226-31

Specific and efficient selection of serum immunoglobulins, but not other proteins, on T-gel remains difficult. T-gel capacity was determined for different activation conditions and serum loadings. Mass spectrometry analysis was used to identify the proteins found in the flow-through and in the eluted fractions. Alpha-2-macroglobulin and albumin were the major contaminants of the eluates. The influence of the competition between immunoglobulins and the other serum proteins on the adsorption was also studied. Using a serum depleted in immunoglobulins (flow-through of a first chromatography on T-gel), many serum proteins were retained on the T-gel, including albumin. We conclude that T-gel selectivity is less than absolute and may reflect for a large part the experimental conditions of the adsorption.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16949892