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© Jacob SEELER & Anne DEJEAN, Institut Pasteur
Immunostaining of PML nuclear bodies involved in acute promyelocytic leukemia
Publication : Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America

The PML-retinoic acid receptor alpha translocation converts the receptor from an inhibitor to a retinoic acid-dependent activator of transcription factor AP-1

Domaines Scientifiques
Maladies
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Publié sur Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America - 15 Oct 1993

Doucas V, Brockes JP, Yaniv M, de Thé H, Dejean A

Lien vers Pubmed [PMID] – 8415704

Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1993 Oct;90(20):9345-9

We report here that the fusion of PML, a nuclear protein defined by the t(15;17) chromosomal translocation in acute promyelocytic leukemia, with retinoic acid receptor alpha (RAR alpha) changes the RAR alpha from a retinoic acid (RA)-dependent inhibitor to a RA-dependent activator of AP-1 transcriptional activity. The PML-RAR alpha chimera cooperates with c-Jun and, strikingly, with c-Fos to stimulate the transcription of both synthetic and natural reporter genes containing an AP-1 site. Stimulation is dependent on the concentration of RA and its dose-response curve is comparable to that for activation by RAR alpha of transcription on RA-responsive genes. Further, in the absence of RA, a circumstance in which RAR alpha has no effect on AP-1 activity, PML-RAR alpha is an inhibitor. Deletion of the dimerization, transactivation, or DNA-binding domains of c-Jun and removal of the PML dimerization domain in the PML-RAR alpha hybrid abrogates their transcriptional cooperatively. In view of the association between AP-1 activity and hemopoietic differentiation, we suggest that these properties of PML-RAR alpha could contribute to the leukemic phenotype and its response to RA.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8415704