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© Ahmed Haouz
Cristaux d'une protéine de Mycobacterium tuberculosis produits dans le cadre du Grand Programme Horizontal sur la Tuberculose à l'Institut Pasteur. La caractérisation structurale de protéines mycobactériennes aide à une meilleure compréhension de la physiologie et de la pathogénicité des mycobactéries et fournit un point de départ pour la conception de nouveaux agents antibactériens.
Publication : FEBS letters

Structural snapshots along the reaction mechanism of the atypical poplar thioredoxin-like2.1

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
Applications
Technique

Publié sur FEBS letters - 17 Feb 2018

Chibani K, Saul F, Didierjean C, Rouhier N, Haouz A

Lien vers Pubmed [PMID] – 29453875

FEBS Lett. 2018 Feb;

Plastidial thioredoxin (TRX)-like2.1 proteins are atypical thioredoxins possessing a WCRKC active site signature and using glutathione for recycling. To obtain structural information supporting the peculiar catalytic mechanisms and target proteins of these TRXs, we solved the crystal structures of poplar TRX-like2.1 in oxidized and reduced states and of mutated variants. These structures share similar folding with TRXs exhibiting the canonical WCGPC signature. Moreover, the overall conformation is not altered by reduction of the catalytic disulfide bond or in a C45S/C67S variant that formed a disulfide-bridged dimer possibly mimicking reaction intermediates with target proteins. Modeling of the interaction of TRX-like2.1 with both NADPH- and ferredoxin-thioredoxin reductases (FTR) indicates that the presence of Arg43 and Lys44 residues likely precludes reduction by the plastidial FTR.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29453875