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© Structural Dynamics Of Macromolecules
The structure of a bacterial analog of the nicotinic receptor (one color per subunit) inserted into the cell membrane (grey and orange). A representation of the volume accessible to ions is shown in yellow.
Publication : PLoS One

Structural Basis for Xenon Inhibition in a Cationic Pentameric Ligand-Gated Ion Channel.

Domaines Scientifiques
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Publié sur PLoS One - 24 Feb 2016

Sauguet L, Fourati Z, Prangé T, Delarue M, Colloc'h N.

PLoS One. 2016 Feb 24;11(2):e0149795.

GLIC receptor is a bacterial pentameric ligand-gated ion channel whose action is inhibited by xenon. Xenon has been used in clinical practice as a potent gaseous anaesthetic for decades, but the molecular mechanism of interactions with its integral membrane receptor targets remains poorly understood. Here we characterize by X-ray crystallography the xenon-binding sites within both the open and “locally-closed” (inactive) conformations of GLIC. Major binding sites of xenon, which differ between the two conformations, were identified in three distinct regions that all belong to the trans-membrane domain of GLIC: 1) in an intra-subunit cavity, 2) at the interface between adjacent subunits, and 3) in the pore. The pore site is unique to the locally-closed form where the binding of xenon effectively seals the channel. A putative mechanism of the inhibition of GLIC by xenon is proposed, which might be extended to other pentameric cationic ligand-gated ion channels.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26910105