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Publication : Molecular and biochemical parasitology

Signal transduction through the Gal-GalNAc lectin of Entamoeba histolytica involves a spectrin-like protein

Domaines Scientifiques
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Publié sur Molecular and biochemical parasitology - 01 May 2004

Marion S, Tavares P, Arhets P, Guillén N

Lien vers Pubmed [PMID] – 15287584

Mol. Biochem. Parasitol. 2004 May;135(1):31-8

Capping followed by uroid formation in Entamoeba histolytica has been implicated in resistance against the host immune response during development of amoebiasis. The amebic actomyosin cytoskeleton is essential for such a process. A protein from the spectrin family co-localizes with the Gal-GalNAc lectin during capping of this surface protein complex. Co-localization is not observed when capping of the Gal-GalNAc lectin is specifically inhibited by production of the carboxyl-terminal region of its heavy chain that includes the lectin cytoplasmic tail. A peptide encompassing the lectin last 77 amino acids fused to glutathione-S-transferase interacts in vitro with purified spectrin. The spectrin-binding site was narrowed down to a stretch of 21 amino acids within the lectin cytoplasmic domain. This is the first report identifying an amino acid sequence involved in the interaction between the Gal-GalNAc lectin and cytoskeletal spectrin.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15287584