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Publication : Structure

Promiscuous nickel import in human pathogens: structure, thermodynamics, and evolution of extracytoplasmic nickel-binding proteins

Domaines Scientifiques
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Publié sur Structure - 04 Sep 2014

Lebrette H, Brochier-Armanet C, Zambelli B, de Reuse H, Borezée-Durant E, Ciurli S, Cavazza C

Lien vers Pubmed [PMID] – 25199691

Structure 2014 Oct;22(10):1421-32

In human pathogenic bacteria, nickel is required for the activation of two enzymes, urease and [NiFe]-hydrogenase, necessary for host infection. Acquisition of Ni(II) is mediated by either permeases or ABC-importers, the latter including a subclass that involves an extracytoplasmic nickel-binding protein, Ni-BP. This study reports on the structure of three Ni-BPs from a diversity of human pathogens and on the existence of three new nickel-binding motifs. These are different from that previously described for Escherichia coli Ni-BP NikA, known to bind nickel via a nickelophore, and indicate a variegated ligand selectivity for Ni-BPs. The structures are consistent with ligand affinities measured in solution by calorimetry and challenge the hypothesis of a general requirement of nickelophores for nickel uptake by canonical ABC importers. Phylogenetic analyses showed that Ni-BPs have different evolutionary origins and emerged independently from peptide-binding proteins, possibly explaining the promiscuous behavior of this class of Ni(II) carriers.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25199691