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Publication : Protein science : a publication of the Protein Society

Native disulfide bonds greatly accelerate secondary structure formation in the folding of lysozyme

Domaines Scientifiques
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Publié sur Protein science : a publication of the Protein Society - 01 juin 1994

Goldberg ME, Guillou Y

Lien vers Pubmed [PMID] – 8069219

Protein Sci. 1994 Jun;3(6):883-7

To assess the respective roles of local and long-range interactions during protein folding, the influence of the native disulfide bonds on the early formation of secondary structure was investigated using continuous-flow circular dichroism. Within the first 4 ms of folding, lysozyme with intact disulfide bonds already had a far-UV CD spectrum reflecting large amounts of secondary structure. Conversely, reduced lysozyme remained essentially unfolded at this early folding time. Thus, native disulfide bonds not only stabilize the cfinal conformation of lysozyme but also provide, in early folding intermediates, the necessary stabilization that favors the formation of secondary structure.